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Publikation: Dissertationsschrift

Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.


Grunddaten

Titel Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.
Erscheinungsjahr 2012
Publikationsform Elektronische Ressource
Publikationsart Dissertationsschrift
Sprache Deutsch
Letzte Änderung 16.09.2014 02:17:44
Bearbeitungsstatus durch UB Rostock abschließend validiert
Dauerhafte URL http://purl.uni-rostock.de/fodb/pub/45869
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Abstract

Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte.

Autor

Rohrbeck, Diana

Einrichtung

MNF/Institut für Biowissenschaften (IfBI)