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Publikation: Dissertationsschrift
Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.
Grunddaten
Abstract
Autoren
Einrichtung
Grunddaten
Titel
Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.
Erscheinungsjahr
2012
Publikationsform
Elektronische Ressource
Publikationsart
Dissertationsschrift
Sprache
Deutsch
Letzte Änderung
16.09.2014 02:17:44
Bearbeitungsstatus
durch UB Rostock abschließend validiert
Dauerhafte URL
http://purl.uni-rostock.de/fodb/pub/45869
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Abstract
Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte.
Autor
Rohrbeck, Diana
Einrichtung
MNF/Institut für Biowissenschaften (IfBI)